Answers ( )
I. ENZIM VÀ CƠ CHẾ TÁC ĐỘNG CỦA ENZIMEnzim là chất xúc tác sinh học được tổng hợp trong các tế bào sống. Enzim chỉ làm tăng tốc độ phản ứng mà không bị biến đổi sau phản ứng. 1. Cấu trúc của enzim - Enzim có bản chất là prôtêin hoặc prôtêin kết hợp với chất khác không phải là prôtêin (coenzim). - Chất chịu sự tác động của enzim gọi là cơ chất. - Trong phân tử enzim có vùng cấu trúc không gian đặc biệt liên kết với cơ chất gọi là trung tâm hoạt động của enzim. Thực chất đó là một chỗ lõm hoặc một khe nhỏ trên bề mặt enzim. Cấu hình không gian trung tâm hoạt động của enzim tương thích với cấu hình không gian của cơ chất. (Ảnh: Internet)  2. Cơ chế tác động của enzim - Enzim liên kết với cơ chất → Phức hợp Enzim - Cơ chất → Enzim tương tác với Cơ chất tạo ra sản phẩm → giải phóng Enzim và Sản phẩm mới. - Liên kết Enzim - Cơ chất có tính đặc thù (do cấu trúc của trung tâm hoạt động của enzim của mỗi loại enzim chỉ tương thích với 1 hoặc 1 số1 loại cơ chất nhất định). 3. Đặc tính của enzim - Hoạt tính mạnh: enzim có hoạt tính xúc tác cao hơn so với chất xúc tác hóa học. - Tính đặc hiệu cao: mỗi enzim chỉ tác dụng với 1 hoặc 1 số loại cơ chất nhất định mỗi enzim thường xúc tác cho một hoặc một loại phản ứng nhất định. Ví dụ: amilaza phân giải tinh bột thành mantôzơ, nhưng không phân giải được xenlulozơ, còn saccaraza phân giải saccarozơ thành glucozơ và fructozơ. 4. Các nhân tố ảnh hưởng đến hoạt tính của enzim Hoạt tính của enzim được xác định bằng lượng sản phẩm được tạo thành từ một lượng cơ chất trên một đơn vị thời gian. Hoạt tính của enzim chịu tác động của nhiều yếu tố. a. Nhiệt độ: - Mỗi enzim có một nhiệt độ hoạt động tối ưu, tại đó enzim có hoạt tính tối đa làm cho tốc độ phản ứng xảy ra nhanh nhất. - Trong giới hạn nhiệt độ hoạt động, hoạt tính của enzim tỷ lệ thuận với nhiệt độ. - Nhiệt độ cao: enzim bị biến tính (do prôtêin bị biến tính). - Nhiệt độ thấp: enzim ngừng hoạt động. - Ví dụ: đa số enzim trong cơ thể người hoạt động tối thích ở khoảng 40oC, trong khi các enzim của vi khuẩn sống ở các suối nước nóng thì có nhiệt độ hoạt động ở khoảng 70oC. b. Độ pH: - Mỗi enzim chỉ hoạt động trong 1 giới hạn pH xác định. Ví dụ: Enzim pepsin ở dạ dày hoạt động ở pH 2, enzim trypsin của dịch tụy hoạt động ở pH 7. (Ảnh: Internet) c. Nồng độ enzim và nồng độ cơ chất: - Hoạt tính của enzim thường tỷ lệ thuận với nồng độ enzim và nồng độ cơ chất: Với một lượng enzim nhất định, nếu tăng dần lượng cơ chất trong dung dịch thì thoạt đầu hoạt tính của enzim tăng dần, nhưng đến một lúc nòa đó, tăng nồng độ cơ chất cũng không làm tăng hoạt tính enzim vì tất cả các trung tâm hoạt động của enzim đã liên kết hết với cơ chất. - Đồ thị trang 76. d. Chất ức chế và chất hoạt hoá enzim: - Một số hoá chất có thể làm tăng hoặc giảm hoạt tính của enzim. - Ví dụ: NaCl với nồng độ phù hợp (0,9-1%) có thể làm tăng hoạt tính của enzim Amilaza nước bọt. Ngược lại CuSO4 1-5% cũng có thể làm giảm hoạt tính của Amilaza. Mục lục
Lịch sửSửa đổiEduard Buchner (1860 - 1917). Ngay từ cuối thể kỷ 17 và đầu thế kỷ 18, sự tiêu hóa thịt bằng các chất tiết ra từ dạ dày[7] và sự chuyển hóa tinh bột thành đường bởi các chất tiết ra ở thực vật và nước bọt đã được biết đến. Tuy nhiên, cơ chế của các quá trình vẫn chưa được xác định.[8] Năm 1833, Nhà hóa học Pháp Anselme Payen đã phát hiện ra enzim đầu tiên, diastase. Một vài thập niên sau, khi việc nghiên cứu lên men đường thành rượu bằng nấm men, Louis Pasteur đã đi đến kết luận rằng quá trình lên men được xúc tác bởi một yếu tố quan trọng có trong tế bào nấm men được gọi là "ferments", nó được cho là chỉ có chức năng trong các sinh vật còn sống. Ông đã viết rằng "lên men rượu là một phản ứng có liên quan đến đời sống và tổ chức của các tế bào nấm men chứ không phải là các tế bào chết.[9] Năm 1877, nhà vật lý học người Đức Wilhelm Kühne đã sử dụng từ enzyme, trong tiếng Hy Lạp là ενζυμον, có nghĩa là "trong men", để miêu tả quá trình này.[10] Năm 1897, Eduard Buchner đã gửi bài báo đầu tiên về khả năng chiết xuất men từ các tế bào nấm men còn sống để lên men đường. Trong một loại các thí nghiệm tại Đại học Berlin, ông nhận thấy rằng đường được lên men thậm chí không có mặt các tế bào nấm men trong hỗn hợp.[11] Ông đặt tên enzym lên men sucrose đó là "zymase".[12] Năm 1907, ông đã nhận được giải Nobel hóa học "cho nghiên cứu sinh hóa của ông và phát hiện của ông về sự lên men không có tế bào". Xem thêmSửa đổi
Tham khảoSửa đổi
|
